Z BioFizInfo
Skocz do: nawigacja, szukaj
 
(Nie pokazano 26 pośrednich wersji utworzonych przez tego samego użytkownika)
Linia 1: Linia 1:
 
==GPCR – struktury krystaliczne==
 
==GPCR – struktury krystaliczne==
Trudności związane z krystalizacją białek błonowych (duża powierzchnia hydrofobowa, dobór odpowiednich parametrów krystalizacji jak temperatura, ciśnienie, detergenty) oraz fakt, iż większość receptorów GPCR charakteryzuje niezerowa aktywność podstawowa (możliwość samoczynnego przejścia do stanu częściowo lub w pełni aktywnego) sprawiają, że otrzymanie kryształów nadających się do pomiarów rentgenostrukturalnych staje się niezwykle utrudnione. Obecnie znamy struktury przestrzenne siedmiu receptorów GPCR; rodopsyny, receptora β<sub>1</sub> i β<sub>2</sub> adrenergicznego, receptora adenozynowego, receptora D<sub>3</sub> dopaminowego, receptora H<sub>1</sub> histaminowego oraz receptora CXCR4 chemokin.
+
Trudności związane z krystalizacją białek błonowych (duża powierzchnia hydrofobowa, dobór odpowiednich parametrów krystalizacji jak temperatura, ciśnienie, detergenty) oraz fakt, iż większość receptorów GPCR charakteryzuje niezerowa aktywność podstawowa (możliwość samoczynnego przejścia do stanu częściowo lub w pełni aktywnego) sprawiają, że otrzymanie kryształów nadających się do pomiarów rentgenostrukturalnych staje się niezwykle utrudnione. Obecnie znamy struktury przestrzenne siedmiu receptorów GPCR; rodopsyny, receptora β<sub>1</sub> i β<sub>2</sub> adrenergicznego, receptora A<sub>2A</sub> adenozynowego, receptora D<sub>3</sub> dopaminowego, receptora H<sub>1</sub> histaminowego oraz receptora CXCR4 chemokin.
  
{| class="wikitable" style="text-align:right" border="1"  
+
{| class="wikitable" style="text-align:center" border="1"  
  
  
Linia 12: Linia 12:
 
! Literatura
 
! Literatura
 
|-
 
|-
| Komórka 1, wiersz 1
+
| Rodopsyna (struktura nieaktywna), 2.80 Å               
| Komórka 2, wiersz 1
+
| &nbsp;&nbsp;&nbsp; [http://www.pdb.org/pdb/explore/explore.do;jsessionid=04C5F338C6214AB355AB0C803A2DAD5E?structureId=1F88 1F88] &nbsp;&nbsp;&nbsp;
| Komórka 2, wiersz 1
+
| [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10926528 Palczewski et al. (2000)] 
 
|-
 
|-
| Komórka 1, wiersz 2
+
| Rodopsyna (struktura aktywna, forma meta II), 3.30 Å
| Komórka 2, wiersz 2
+
| [http://www.pdb.org/pdb/search/structidSearch.do?structureId=4A4M 4A4M]
| Komórka 2, wiersz 1
+
| [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22198838 Deupi et al. (2012)]
 
|-
 
|-
| Komórka 1, wiersz 3
+
| Receptor β<sub>1</sub> adrenergiczny (struktura nieaktywna), 2.70 Å
| Komórka 2, wiersz 3
+
| [http://www.pdb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=2VT4 2VT4]
| Komórka 2, wiersz 1
+
| [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18594507 Warne et al. (2011)]
 
|-
 
|-
| Komórka 1, wiersz 4
+
| Receptor β<sub>2</sub> adrenergiczny (struktura nieaktywna), 2.40 Å
| Komórka 2, wiersz 4
+
| [http://www.pdb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=2RH1  2RH1  ]
| Komórka 2, wiersz 1
+
| [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17962520 Cherezov et al. (2007)]
 +
|-
 +
| &nbsp;&nbsp;&nbsp; Receptor β<sub>2</sub> adrenergiczny (struktura aktywna w kompleksie z białkiem G<sub>s</sub>), 3.20 Å &nbsp;&nbsp;&nbsp;
 +
| [http://www.pdb.org/pdb/search/structidSearch.do?structureId=3SN6 3SN6]
 +
| &nbsp;&nbsp;&nbsp; [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21772288 Rasmussen et al. (2011)] &nbsp;&nbsp;&nbsp;
 +
|-
 +
| Receptor A<sub>2A</sub> adenozynowy (struktura nieaktywna), 2.60 Å
 +
| [http://www.pdb.org/pdb/search/structidSearch.do?structureId=3EML 3EML]
 +
| [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18832607 Jaakola et al. (2008)]
 +
|-
 +
| Receptor A<sub>2A</sub> adenozynowy (struktura aktywna), 2.71 Å
 +
| [http://www.pdb.org/pdb/search/structidSearch.do?structureId=3QAK 3QAK]
 +
| [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21393508 Xu et al. (2011)]
 +
|-
 +
| Receptor CXCR4 chemokin (struktura nieaktywna), 2.50 Å
 +
| [http://www.pdb.org/pdb/search/structidSearch.do?structureId=3ODU 3ODU]
 +
| [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20929726 Wu et al. (2010)]
 +
|-
 +
| Receptor D<sub>3</sub> dopaminowy(struktura nieaktywna), 2.89 Å
 +
| [http://www.pdb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=3PBL 3PBL]
 +
| [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21097933 Chien et al. (2010)]
 +
|-
 +
| Receptor H<sub>1</sub> histaminowy  (struktura nieaktywna), 3.10 Å
 +
| [http://www.pdb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=3RZE 3RZE]
 +
| [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21697825 Tsujimoto et al. (2011)]
 
|}
 
|}

Aktualna wersja na dzień 01:06, 25 sty 2012

GPCR – struktury krystaliczne

Trudności związane z krystalizacją białek błonowych (duża powierzchnia hydrofobowa, dobór odpowiednich parametrów krystalizacji jak temperatura, ciśnienie, detergenty) oraz fakt, iż większość receptorów GPCR charakteryzuje niezerowa aktywność podstawowa (możliwość samoczynnego przejścia do stanu częściowo lub w pełni aktywnego) sprawiają, że otrzymanie kryształów nadających się do pomiarów rentgenostrukturalnych staje się niezwykle utrudnione. Obecnie znamy struktury przestrzenne siedmiu receptorów GPCR; rodopsyny, receptora β1 i β2 adrenergicznego, receptora A2A adenozynowego, receptora D3 dopaminowego, receptora H1 histaminowego oraz receptora CXCR4 chemokin.

Struktury krystaliczne receptorów GPCR
Receptor PDB ID Literatura
Rodopsyna (struktura nieaktywna), 2.80 Å     1F88     Palczewski et al. (2000)
Rodopsyna (struktura aktywna, forma meta II), 3.30 Å 4A4M Deupi et al. (2012)
Receptor β1 adrenergiczny (struktura nieaktywna), 2.70 Å 2VT4 Warne et al. (2011)
Receptor β2 adrenergiczny (struktura nieaktywna), 2.40 Å 2RH1 Cherezov et al. (2007)
    Receptor β2 adrenergiczny (struktura aktywna w kompleksie z białkiem Gs), 3.20 Å     3SN6     Rasmussen et al. (2011)    
Receptor A2A adenozynowy (struktura nieaktywna), 2.60 Å 3EML Jaakola et al. (2008)
Receptor A2A adenozynowy (struktura aktywna), 2.71 Å 3QAK Xu et al. (2011)
Receptor CXCR4 chemokin (struktura nieaktywna), 2.50 Å 3ODU Wu et al. (2010)
Receptor D3 dopaminowy(struktura nieaktywna), 2.89 Å 3PBL Chien et al. (2010)
Receptor H1 histaminowy (struktura nieaktywna), 3.10 Å 3RZE Tsujimoto et al. (2011)